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¿Cómo descubren los científicos un nuevo antígeno y su epítopo?

¿Cómo descubren los científicos un nuevo antígeno y su epítopo?


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Encontré una base de datos en Internet que enumera todos los antígenos descubiertos y sus epítopos. Entonces, ¿cómo descubren los científicos un nuevo antígeno? ¿Intentan inyectarlos en el cuerpo para ver si causa una respuesta inmune o no? Y finalmente, si es un antígeno, ¿cómo conocen sus epítopos?


De acuerdo, tiene algunas preguntas que se construyen una encima de la otra (reformulé las preguntas para mayor claridad):

¿Cómo descubren los científicos un nuevo antígeno?

Hay varias formas de hacerlo, que se aplican para diferentes propósitos.

Para descubrir un antígeno natural, que es reconocido por un anticuerpo normalmente producido por el sistema inmunológico, primero habría que hacerse con este anticuerpo específico. Este sería un enfoque para reproducir o comprender la respuesta efectiva del sistema inmunológico contra un patógeno (por ejemplo, un virus).

Para apoderarse del anticuerpo (e idealmente la secuencia de ADN que lo codifica), los investigadores deben usar el patógeno, o partes de él, y encontrar los anticuerpos (o células B) que se unen a él. Para hacer esto, el patógeno (partículas) podría fijarse a una columna y después de hacer correr la sangre por la columna, los respectivos anticuerpos y células B permanecerán en la columna. Entonces, el ADN de estas células puede ser secuencias, o el anticuerpo puede purificarse más.

Sin embargo, en la mayoría de los casos, los científicos quieren encontrar un anticuerpo que aún no exista contra un antígeno, lo que nos lleva a:

¿Los científicos intentan inyectar antígenos al cuerpo para ver si causa una respuesta inmune o no?

Sí, esto se hace, pero solo con animales (principalmente ratas, conejos y cabras). Los anticuerpos policlonales se pueden extraer directamente de la sangre de estos animales, pero la mayoría de las veces se necesitan anticuerpos monoclonales para fines médicos o de investigación. El proceso requerido para estos es mucho más complicado, pero conduce a líneas celulares que luego pueden usarse para producir el anticuerpo deseado en mayores cantidades.

¿Cómo saben los científicos el epítopo correspondiente a un anticuerpo?

Hay varias formas de encontrar el epítopo exacto de un anticuerpo, todas las cuales se describen comúnmente como mapeo de epítopos.

Los métodos más comunes se basan en la mutagénesis dirigida al sitio del antígeno para ver qué posiciones (aminoácidos) son cruciales para la unión del anticuerpo, o en fragmentos peptídicos del antígeno, que aún pueden unirse al anticuerpo.


Me gustaría agregar a la respuesta de Nicolai.

¿Qué es un antígeno?

Primero, y Nicolai dijo esto, pero solo quiero dejar en claro, un antígeno es cualquier cosa a la que se unen los anticuerpos. Que es distinto de y inmunógeno que es un tipo de antígeno que hace que su sistema inmunológico produzca anticuerpos. Pero un antígeno no tiene por qué ser necesariamente un inmunógeno.

Los péptidos, los azúcares, los ácidos nucleicos y los lípidos son todos antígenos comunes, pero probablemente los péptidos sean con los que esté más familiarizado. Por lo general, la mayoría de los azúcares y lípidos tienen dificultades para producir una respuesta inmune por sí mismos y generalmente se combinan con una proteína (péptido). Esto tiene sentido porque su cuerpo produce de forma natural una gran cantidad de azúcares y lípidos y, si fabricara anticuerpos contra todos ellos, terminaría atacándose a sí mismo.

¿Cómo se descubre un antígeno?

Hay dos maneras de abordar esto.

  1. Primer enfoque de anticuerpos

Digamos que una persona se infecta con algún virus desconocido pero termina sobreviviendo. El siguiente paso sería hacer dos cosas:

  • Cultive el virus para que los científicos puedan estudiarlo en el laboratorio. Necesita cultivar la mayoría de los virus para poder cultivar una cantidad ilimitada in vitro. Sería una tarea realmente difícil salir y encontrar naturalmente todo el virus que necesita para estudiar.

  • Genotipar el virus. Es necesario conocer el genoma viral para poder manipular los genes y ver cuál es su efecto.

Podemos empezar a hacer cambios en el virus cambiando varios componentes del genoma. Pudimos ver cómo eso cambia la unión al suero del paciente. Dado que el suero contiene anticuerpos que se unirán al virus, el suero a menudo neutralizará o dará positivo en la prueba de anticuerpos de unión. Ahora bien, si cambiamos el gen A del virus y el suero todavía se une / neutraliza, podemos asumir que el gen A no es el antígeno que produjo una respuesta inmune en el paciente. Si el gen B está mutado y el suero deja de unirse, podemos asumir que el gen B es el antígeno del virus desconocido.

  1. Primer enfoque de antígeno

Si solo tenemos el virus y no tenemos un paciente infectado, entonces tendríamos que inyectarlo en organismos modelo para encontrar el antígeno. Sin embargo, dado que conocemos una cantidad increíble de especies virales, probablemente podamos adivinar cuál es el componente antigénico del virus.

Por ejemplo, en 2012, cuando un paciente se enfermó, secuenciaron un virus en él que resultó ser un pariente cercano del Coronavirus. Como saben que el antígeno primario del coronavirus es su proteína de pico, supusieron con razón que el gen que estaba estrechamente relacionado con la proteína de pico del virus desconocido también era el antígeno primario. Ese virus resultó ser el coronavirus del síndrome respiratorio de Oriente Medio, cuyo antígeno principal es la proteína de pico.


Los científicos del Instituto de Investigación Scripps encuentran un nuevo punto de ataque contra el VIH para el desarrollo de vacunas

IMAGEN: Un equipo del Instituto de Investigación Scripps ha descubierto un nuevo sitio vulnerable sobre el virus del VIH. Aquí se muestra una reconstrucción con microscopio electrónico del trímero de glicoproteína de la envoltura del VIH-1. ver más

Crédito: Imagen de Christina Corbaci, cortesía de The Scripps Research Institute.

LA JOLLA, CA - 24 de abril de 2014 - Un equipo dirigido por científicos del Instituto de Investigación Scripps (TSRI) que trabaja con la Iniciativa Internacional de Vacunas contra el SIDA (IAVI) ha descubierto un nuevo sitio vulnerable en el virus del VIH. El sitio recién identificado puede ser atacado por anticuerpos humanos de una manera que neutralice la infectividad de una amplia variedad de cepas de VIH.

"El VIH tiene muy pocos sitios conocidos de vulnerabilidad, pero en este trabajo hemos descrito uno nuevo y esperamos que sea útil para desarrollar una vacuna", dijo Dennis R. Burton, profesor del Departamento de Inmunología y Ciencias Microbianas de TSRI. y director científico del Centro de Anticuerpos Neutralizantes de IAVI (NAC) y del Centro de Inmunología e Inmunología de Vacunas contra el VIH / SIDA y Descubrimiento de Inmunógenos (CHAVI-ID) de los Institutos Nacionales de Salud en el campus de TSRI en La Jolla.

"Es muy emocionante que sigamos encontrando nuevos sitios vulnerables en este virus", dijo Ian A. Wilson, profesor de Biología Estructural Hansen, presidente del Departamento de Biología Computacional y Estructural Integrativa y miembro del Instituto Skaggs de Biología Química en TSRI y miembro del NAC y CHAVI-ID.

Los hallazgos se informaron en dos artículos, uno dirigido por Burton y el segundo dirigido por el profesor asistente de TSRI Andrew B. Ward, también miembro de NAC y CHAVI-ID, y Wilson, que aparecen en la edición de mayo de la revista. Inmunidad.

El descubrimiento es parte de un gran esfuerzo patrocinado por IAVI y NIH para desarrollar una vacuna eficaz contra el VIH. Una vacuna de este tipo funcionaría provocando una respuesta inmune fuerte y duradera contra los sitios conservados vulnerables del virus, sitios que no varían mucho de una cepa a otra y que, cuando son capturados por un anticuerpo, dejan al virus incapaz de hacerlo. infectar las células.

El VIH generalmente oculta estos sitios conservados vulnerables bajo una densa capa de azúcares difíciles de captar y partes de la superficie del virus que muta rápidamente. Gran parte de la respuesta de los anticuerpos a la infección se dirige contra las partes de rápida mutación y, por tanto, sólo es eficaz de forma transitoria.

Antes de los nuevos hallazgos, los científicos habían podido identificar solo unos pocos conjuntos diferentes de anticuerpos "ampliamente neutralizantes", capaces de llegar a cuatro sitios vulnerables conservados en el virus. Todos estos sitios se encuentran en el único antígeno de superficie expuesto del VIH, la proteína de envoltura similar a una flor (Env) (gp140) que brota de la membrana viral y está diseñada para atrapar y penetrar las células huésped.

La identificación del nuevo sitio vulnerable en el virus comenzó con análisis de muestras de sangre del Protocolo G de IAVI, en el que IAVI y su NAC se asociaron con centros de investigación clínica en África, India, Tailandia, Australia, Reino Unido y Estados Unidos para recolectar muestras de sangre de más de 1.800 voluntarios sanos con VIH para buscar anticuerpos raros y ampliamente neutralizantes. El suero de un pequeño conjunto de muestras de hecho resultó bloquear la infectividad, en las células de prueba, de una amplia gama de aislados de VIH, lo que sugiere la presencia de anticuerpos ampliamente neutralizantes. En 2009, científicos de IAVI, TSRI y Theraclone Sciences lograron aislar y caracterizar los primeros anticuerpos nuevos ampliamente neutralizantes contra el VIH observados en una década.

Emilia Falkowska, investigadora asociada en el laboratorio de Burton y autora clave del primer artículo, y sus colegas pronto encontraron un conjunto de ocho anticuerpos estrechamente relacionados que representaban la mayor parte de una de las actividades neutralizadoras del VIH de la muestra. Los científicos determinaron que los dos neutralizadores más amplios entre estos anticuerpos, PGT151 y PGT152, podrían bloquear la infectividad de aproximadamente dos tercios de un gran panel de cepas de VIH que se encuentran en pacientes de todo el mundo.

Curiosamente, a pesar de su amplia capacidad neutralizante, estos anticuerpos no se unieron a ningún sitio vulnerable o epítopo previamente descrito en Env, y de hecho no se unieron firmemente en ninguna parte de las copias purificadas de gp120 o gp41, las dos subunidades proteicas de Env. La mayoría de los anticuerpos del VIH ampliamente neutralizantes descritos anteriormente se unen a una u otra subunidad de Env. Sin embargo, los investigadores finalmente determinaron que PGT151 y PGT152 se adhieren no solo a gp120 o gp41, sino a partes de ambos.

De hecho, gp120 y gp41 se ensamblan en una estructura Env no como una combinación gp120-gp41 sino como tres entrelazadas: un trímero, en el lenguaje de los biólogos. PGT151 y 152 (que son casi idénticos) resultaron tener un sitio de unión que se produce solo en esta estructura de trímero de Env madura y correctamente ensamblada.

"Estos son los primeros anticuerpos neutralizantes del VIH que hemos encontrado que distinguen inequívocamente al trímero de Env maduro de todas las demás formas de Env", dijo Falkowska. "Eso es importante porque esta es la forma de Env que usa el virus para infectar las células".

El segundo de los dos nuevos estudios fue un análisis estructural inicial del nuevo epítopo vulnerable.

Utilizando un enfoque integrador que combinó la microscopía electrónica en el complejo del trímero Env con PGT151 (dirigido por el laboratorio de Ward) con la estructura del PGT151 Fab por cristalografía de rayos X (dirigido por el laboratorio de Wilson), los científicos pudieron visualizar la ubicación del sitio de unión de la serie PGT151 en el trímero Env, que incluye una mancha en una proteína gp41 con dos azúcares asociados (glicanos), un parche en la proteína gp120 e incluso una parte de la gp41 adyacente dentro de la estructura del trímero - " un epítopo muy complejo ", dijo Claudia Blattner, investigadora asociada en el laboratorio Wilson en TSRI y miembro del Centro de Anticuerpos Neutralizantes de IAVI quien, junto con el estudiante de posgrado Jeong Hyun Lee, fue la primera autora del segundo artículo.

Un hallazgo sorprendente fue que los anticuerpos de la serie PGT151 se unen al trímero de Env de una manera que estabiliza su frágil estructura. "Por lo general, cuando intenta purificar el trímero Env nativo, se desmorona, lo que dificulta mucho su estudio", dijo Ward. "Fue un avance clave encontrar un anticuerpo que lo estabilice".

Aunque el sitio PGT151 es valioso en sí mismo como un punto de ataque para una vacuna contra el VIH, su descubrimiento también sugiere la existencia de otros epítopos complejos y vulnerables similares en el VIH.

Además de los científicos nombrados anteriormente, los colaboradores del primer artículo, "Los anticuerpos anti-VIH ampliamente neutralizantes definen un nuevo epítopo dependiente de glucanos en la conformación previa a la fusión de gp41 en trímeros de envolvente escindidos", fueron Alejandra Ramos, Jeong Hyun Lee, Chi -Hui Liang y Pascal Poignard, todos de TSRI e IAVI Neutralizing Antibody Center Alejandro Ramirez, Ryan McBride, Michael B. Zwick y James C. Paulson de TSRI Katie J. Doores de King's College London School of Medicine Ronald Derking, Marit J. van Gils y Rogier W. Sanders del Centro Médico Académico, Amsterdam Sachin S. Shivatare, Chung-Yi Wu y Chi-Huey Wong de Academia Sinica, Taipei, Taiwán Po-Ying Chan-Hui y Kristine Swiderek de Theraclone Sciences, Inc., Seattle Yan Liu y Ten Feizi del Imperial College London Michael S. Seaman del Beth Israel Deaconess Medical Center en Boston John P. Moore del Weill Medical College de la Universidad de Cornell y Wayne C. Koff de IAVI en la ciudad de Nueva York.

Los colaboradores del segundo artículo, "Delineación estructural de un epítopo cuaternario dependiente de la escisión en la interfaz gp41-gp120 en trímeros Env del VIH-1 intactos", incluyeron a Kwinten Sliepen, Ronald Derking, Alba Torrents de la Pe & # 241a, Marit van Gils y Rogier W. Sanders del Centro Médico Académico, Amsterdam Albert Cupo y John P. Moore del Weill Medical College de la Universidad de Cornell Jean-Philippe Julien y Pascal Poignard de TSRI e IAVI Neutralizing Antibody Center y Wenjie Peng y James C. Paulson de TSRI.

La financiación para el primer estudio provino de IAVI, los Institutos Nacionales de Salud (subvención AI33232, HIVRAD P01 AI82362), el Centro de Inmunología y Descubrimiento de Inmunología y Vacunas contra el VIH / SIDA (CHAVI-ID) financiado por los NIH (subvención UM1AI100663) El Instituto Ragon de Massachusetts General Hospital, MIT y Harvard y el Aids Fonds Holanda (subvenciones # 2011032, # 2012041).

La financiación para el segundo estudio fue proporcionada por IAVI, CHAVI-ID (UM1 AI100663) NIH (P30AI036214, HIVRAD P01 AI082362 y R01 AI084817) la Universidad de California, Centro de San Diego para la Investigación del SIDA El Programa de Investigación del VIH / SIDA de California Aids Fonds Países Bajos ( Grant # 2011032) la Organización de los Países Bajos para la Investigación Científica, el Consejo Europeo de Investigación y el Servicio Alemán de Intercambio Académico.

El financiamiento de IAVI de este trabajo surgió en parte de la Agencia de los Estados Unidos para el Desarrollo Internacional (USAID). USAID administra el programa de asistencia exterior proporcionando asistencia económica y humanitaria en más de 120 países en todo el mundo.

Acerca del Instituto de Investigación Scripps

El Instituto de Investigación Scripps (TSRI) es una de las organizaciones independientes sin fines de lucro más grandes del mundo que se enfoca en la investigación en las ciencias biomédicas. TSRI es reconocido internacionalmente por sus contribuciones a la ciencia y la salud, incluido su papel en sentar las bases de nuevos tratamientos para el cáncer, la artritis reumatoide, la hemofilia y otras enfermedades. Una institución que se desarrolló a partir de la Clínica Metabólica Scripps fundada por la filántropa Ellen Browning Scripps en 1924, el instituto ahora emplea a unas 3.000 personas en sus campus de La Jolla, CA y Jupiter, FL, donde sus científicos de renombre, incluidos tres premios Nobel, -trabajar hacia sus próximos descubrimientos. El programa de posgrado del instituto, que otorga títulos de doctorado en biología y química, se encuentra entre los diez mejores de su tipo en la nación. Para obtener más información, consulte http: // www. scripps. edu.

La Iniciativa Internacional de Vacunas contra el SIDA (IAVI) es una organización mundial sin fines de lucro cuya misión es garantizar el desarrollo de vacunas contra el VIH seguras, eficaces, accesibles y preventivas para su uso en todo el mundo. Fundada en 1996, IAVI trabaja con empresas privadas, académicos y socios de la sociedad civil en 25 países para investigar, diseñar y desarrollar candidatos a vacunas contra el SIDA. Además, IAVI realiza análisis de políticas y actúa como defensor del campo de las vacunas contra el SIDA. IAVI apoya un enfoque integral para abordar el VIH y el SIDA que equilibra la expansión y el fortalecimiento de los programas existentes de prevención y tratamiento del VIH con inversiones específicas en el diseño y desarrollo de nuevas herramientas para prevenir el VIH. IAVI se dedica a garantizar que una futura vacuna contra el SIDA esté disponible y accesible para todos los que la necesiten.

El trabajo de IAVI es posible gracias al generoso apoyo de muchos donantes, entre ellos: la Fundación Bill y Melinda Gates, el Ministerio de Relaciones Exteriores de Dinamarca, Irish Aid, el Ministerio de Finanzas de Japón, el Ministerio de Relaciones Exteriores de los Países Bajos, la Agencia Noruega para la Cooperación al Desarrollo (NORAD ) el Departamento de Desarrollo Internacional del Reino Unido (DFID) y la Agencia de los Estados Unidos para el Desarrollo Internacional (USAID). La lista completa de donantes de IAVI está disponible en http: // www. iavi. org. Estos estudios fueron posibles en parte gracias al generoso apoyo del pueblo estadounidense a través de USAID. Los contenidos son responsabilidad de los autores y no reflejan necesariamente los puntos de vista de USAID o del gobierno de los Estados Unidos.

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De un vistazo

Antígenos del grupo sanguíneo Rh

Número de antígenos 49: D, C, E, c, ye se encuentran entre los más importantes
Especificidad de antígeno Proteína
La secuencia de aminoácidos determina la especificidad de la mayoría de los antígenos Rh.
Moléculas portadoras de antígenos Proteínas con función desconocida
Las proteínas RhD y RhCE son proteínas transmembrana, multipass que forman parte integral de la membrana de los glóbulos rojos. La proteína RhCE codifica el antígeno C / c (en el segundo bucle extracelular) y el antígeno E / e (en el cuarto bucle extracelular), además de muchos otros antígenos Rh, por ejemplo, C w, C x.
A diferencia de la mayoría de las moléculas de la superficie celular, las proteínas Rh no están glicosiladas (no contienen oligosacáridos) pero están estrechamente asociadas con una glicoproteína de la membrana de los glóbulos rojos llamada RhAG. La función del complejo Rh-RhAG podría implicar el transporte de amonio o dióxido de carbono. La proteína RhD codifica el antígeno D.
Base molecular Dos genes, RHD y RHCE, codifican los antígenos Rh.
Los genes Rh son 97% idénticos y están ubicados uno al lado del otro en el cromosoma 1. El polimorfismo D / d surge con mayor frecuencia de una deleción de todo el gen RHD. El polimorfismo C / c surge de cuatro SNP que provocan cuatro cambios de aminoácidos, uno de los cuales (S103P) determina la especificidad del antígeno C o c. El polimorfismo E / e surge de un solo SNP (676G & # x02192C) que causa un solo cambio de aminoácido (A226P).
Frecuencia de antígenos RhD: 85% caucásicos, 92% negros, 99% asiáticos
C: 68% caucásicos, 27% negros, 93% asiáticos
mi: 29% caucásicos, 22% negros, 39% asiáticos
C: 80% caucásicos, 96% negros, 47% asiáticos
mi: 98% caucásicos, 98% negros, 96% asiáticos (1)
Frecuencia de fenotipos RhHaplotipo Rh DCe: más común en caucásicos (42%), nativos americanos (44%) y asiáticos (70%)
Haplotipo Rh Dce: más común en negros (44%)
Fenotipo Rh D negativo: más común en caucásicos (15%), menos común en negros (8%) y raro en asiáticos (1%) (1)

Anticuerpos producidos contra antígenos Rh

Tipo de anticuerpo Principalmente IgG, algo de IgM
La mayoría de los anticuerpos Rh son del tipo IgG.
Reactividad de anticuerpos Capaz de hemólisis
Los anticuerpos Rh rara vez activan el complemento. Se unen a los glóbulos rojos y los marcan para su destrucción en el bazo (hemólisis extravascular).
Reacción de transfusión Sí & # x02014 reacciones transfusionales hemolíticas típicamente retrasadas
Anti-D, anti-C, anti-e y anti-c pueden causar reacciones transfusionales hemolíticas graves. La hemólisis suele ser extravascular (1).
Enfermedad hemolítica del recién nacido Sí & # x02014la causa más común de HDN.
El antígeno D representa el 50% de la aloinmunización materna (2).
Anti-D y anti-c pueden causar una enfermedad grave.
Anti-C, anti-E y anti-e pueden causar una enfermedad leve a moderada.

Los receptores de células T son heterodímeros similares a anticuerpos

Debido a que las respuestas de las células T dependen del contacto directo con una célula presentadora de antígenos o una célula diana, los receptores de antígenos producidos por las células T, a diferencia de los anticuerpos producidos por las células B, existen solo en forma unida a la membrana y no se secretan. Por esta razón, los receptores de células T eran difíciles de aislar y no fue hasta la década de 1980 que se identificaron por primera vez bioquímicamente. Tanto en las células T citotóxicas como en las colaboradoras, los receptores son similares a los anticuerpos. Se componen de dos cadenas polipeptídicas unidas por disulfuro (denominadas & # x003b1 y & # x003b2), cada una de las cuales contiene dos dominios similares a Ig, una variable y una constante (figura 24-42A). Además, la estructura tridimensional de la parte extracelular de un receptor de células T se ha determinado mediante difracción de rayos X y se parece mucho a un brazo de una molécula de anticuerpo en forma de Y (figura 24-42B).

Figura 24-42.

Un heterodímero del receptor de células T. (A) Dibujo esquemático que muestra que el receptor está compuesto por una cadena polipeptídica & # x003b1 y & # x003b2. Cada cadena tiene aproximadamente 280 aminoácidos de largo y tiene una gran parte extracelular que se pliega en dos dominios similares a Ig & # x02014 uno (más.)

Los conjuntos de segmentos de genes que codifican las cadenas & # x003b1 y & # x003b2 se encuentran en diferentes cromosomas. Al igual que los conjuntos de anticuerpos de cadena pesada, los conjuntos de receptores de células T contienen V, D, y J segmentos de genes, que se unen mediante recombinación específica de un sitio durante el desarrollo de las células T en el timo. Con una excepción, todos los mecanismos utilizados por las células B para generar diversidad de anticuerpos también son utilizados por las células T para generar diversidad de receptores de células T. De hecho, el mismo V (D) J Se utiliza recombinasa, incluidas las proteínas RAG discutidas anteriormente. El mecanismo que no opera en la diversificación del receptor de células T es la hipermutación somática impulsada por antígenos. Por tanto, la afinidad de los receptores permanece baja (Ka

10 5-10 7 litros / mol), incluso tardíamente en una respuesta inmune. Más adelante discutiremos cómo varios correceptores y mecanismos de adhesión célula-célula fortalecen en gran medida la unión de una célula T a una célula presentadora de antígeno o una célula diana, ayudando a compensar la baja afinidad de los receptores de células T.

Una pequeña minoría de células T, en lugar de formar cadenas & # x003b1 y & # x003b2, produce un tipo de heterodímero de receptor diferente pero relacionado, compuesto por cadenas & # x003b3 y & # x003b4. Estas células surgen temprano en el desarrollo y se encuentran principalmente en los epitelios (en la piel y el intestino, por ejemplo). Sus funciones son inciertas y no las discutiremos más.

Al igual que con los receptores de antígenos en las células B, los receptores de las células T están estrechamente asociados en la membrana plasmática con varias proteínas unidas a la membrana invariantes que participan en el paso de la señal desde un receptor activado por antígeno al interior de la célula. Discutiremos estas proteínas con más detalle más adelante. Sin embargo, primero debemos considerar cómo funcionan las células T citotóxicas y auxiliares y las formas especiales en que reconocen el antígeno extraño.


Potente funcionamiento de la biotecnología de Enzolytics, Inc. (ENZC) que produce anticuerpos monoclonales anti-SARS-CoV-2

Enzolytics, Inc. (ENZC) se está disparando en las listas con un poderoso aumento de decenas de millones de dólares diarios desde una breve caída por debajo de la marca de .25 el jueves. ENZC es un corredor de Grandes Ligas y una potencia de acción en los últimos meses ENZC ha experimentado una carrera legendaria a máximos recientes de 0,958 por acción, ya que completa la fusión histórica entre BioClonetics y Enzolytics, la nueva biotecnología se está haciendo notar como su tecnología para producir productos completamente humanos. Los anticuerpos monoclonales se están empleando actualmente para producir anticuerpos monoclonales anti-SARS-CoV-2 (CoronaVirus) para el tratamiento de COVID-19.

Es cada vez más evidente que las vacunas contra el coronavirus no son tan efectivas contra la variante recién descubierta del virus como esperaban los científicos. Con cada día de progresión de la pandemia de coronavirus, la extrema necesidad de múltiples terapias activas se vuelve más evidente. ENZC es pionera en el uso de anticuerpos monoclonales para el tratamiento de COVID-19. Recientemente, ENZC ha identificado once sitios (epítopos) conservados, que se espera que sean inmutables, en el Coronavirus contra los cuales está produciendo anticuerpos monoclonales dirigidos contra el SARS-CoV-2. Utilizando análisis informáticos (Inteligencia Artificial [AI]), el equipo científico de datos de genética y biología molecular de la Compañía ha examinado más de 50,512 aislados de coronavirus actualmente conocidos y ha identificado sitios conservados que se espera que sean inmutables. Las 11 secuencias conservadas identificadas en los aislados de virus curados se han identificado sobre la base de que se conservan del 98,71% al 99,29% en la totalidad de los 50,512 aislados de coronavirus analizados. La Compañía ha presentado una solicitud de patente completa que cubre estos descubrimientos.

Enzolytics, Inc. es una empresa de desarrollo de fármacos comprometida con la comercialización de sus proteínas patentadas para el tratamiento de enfermedades infecciosas debilitantes. ENZC ha estado acumulando rápidamente una cartera de propiedad intelectual que presentó numerosas patentes el año pasado. Más recientemente, el mes pasado, la Compañía informó que recibió el recibo de presentación oficial de la Oficina de Patentes de EE. UU. Confirmando la presentación de su solicitud de patente para "Proteínas nucleares aisladas de factor inmunológico de la médula espinal de mamíferos - Composición farmacéutica para tratamiento". Desde entonces, la ENZC ha presentado una serie de nuevas solicitudes. La compañía se fusionó recientemente con BioClonetics Immunotherapeutics, Inc., ahora una subsidiaria de propiedad total de Enzolytics, una compañía de biotecnología de Dallas y College Station, Texas, con tecnología patentada para producir anticuerpos monoclonales (mAbs) completamente humanos contra enfermedades infecciosas.

Microcapdaily ha estado informando sobre la ENZC Fusión de BioColnetics desde el principio reciente: & # 8220 Enzolytics Inc. ENZC: está haciendo un movimiento altamente explosivo en las listas de éxitos recientemente superando .50 por acción y superando regularmente los $ 25 millones de dólares por día en volumen de dólares ENZC se ha transformado en un corredor de Grandes Ligas de pequeña capitalización. Enzolytics y su nueva subsidiaria BioClonetics poseen los derechos de licencia de la molécula de péptido Fracción de Pepsina Irreversible para el tratamiento del VIH / SIDA, un mercado que se espera valga más de $ 30 mil millones para 2025. La Compañía produce anticuerpos monoclonales específicos (no tóxicos) y ahora está promoviendo dos sino plataformas de terapia complementaria para el tratamiento de enfermedades infecciosas, dirigidas al VIH y al CoronaVirus. Enzolytics ha atraído a un equipo de gestión de nivel de liga importante detrás de él y ha ampliado sus capacidades de laboratorio en el campus de la Universidad de Texas A & ampM en el Instituto de Estudios Preclínicos, donde está produciendo tanto anticuerpos monoclonales adicionales contra el VIH como contra el covid-19. Esta expansión permite a Enzolytics completar la producción de anticuerpos monoclonales tanto contra el virus del VIH como contra el coronavirus y colaborar con los expertos en biofarma del campus. Microcapdaily informó por primera vez sobre ENZC el día después de que se anunciara la fusión en nuestro artículo: “BioClonetics LOI Sparks Enzolytics Inc (OTCMKTS: ENZC)” el 16 de septiembre cuando ENZC cotizaba muy por debajo de .01

Enzolytics ha atraído rápidamente a un equipo de poder detrás de él que habla de grandes cosas por venir aquí. Recientemente nombraron a Ronald Moss, M.D., para la Junta Asesora Médica. Moss ha sido un ejecutivo de numerosas empresas de biotecnología durante los últimos 25 años. Tiene una amplia experiencia en gestión clínica y regulatoria en la orientación de programas a través de ensayos clínicos de Fase I, II y III, incluida la experiencia en IND y NDA. El director científico de la empresa, el Sr. Henry Zhabilov, ha gestionado varios ensayos clínicos que utilizan proteínas terapéuticas. Es el inventor de varias patentes estadounidenses relacionadas con la inmunoterapia del VIH y el cáncer y un potenciador inmunológico basado en la plataforma IPF de la empresa.

Para conocer la primicia interna sobre ENZC Suscríbase a Microcapdaily.com ahora mismo ingresando su correo electrónico en el cuadro a continuación

Las compañías recientemente combinadas están dirigidas por el CEO y accionista mayoritario Charles S. Cotropia, un conocido abogado de propiedad intelectual que ha litigado más de 200 patentes en su carrera y se desempeñó como abogado principal en varias disputas de patentes históricas litigadas en los tribunales federales y la Patente de EE. UU. y Oficina de Marcas. El Sr. Cotropia fundó BioCLonetics junto con su hermano el Dr. Joseph Cotropia, MD, quien fue pionero en el método patentado de BioCLonetics para crear líneas celulares humanas que producen anticuerpos humanos dirigidos contra muchas enfermedades infecciosas. Se ha demostrado en múltiples pruebas y 5 estudios independientes que una célula (designada como CLONE 3) neutraliza el virus del VIH en el 98% de todas las variedades conocidas en todo el mundo.

Hace varias semanas, la Compañía firmó los Artículos de Asociación para formar International Medical Partners (& # 8220IMPL & # 8221), una Compañía Búlgara de Responsabilidad Limitada de la cual la Compañía es dueña del 50%. Los socios de la Compañía & # 8217 en IMBL son un grupo de empresarios búlgaros exitosos que financiarán el costo de los ensayos clínicos bajo los estándares de la Agencia Europea de Medicina (& # 8220EMA & # 8221) y el costo de solicitud del permiso EMA para la Compañía & # 8217s Terapéutica patentada por ITV-1 para el tratamiento del VIH. Bajo el Acuerdo de Reconocimiento Mutuo (& # 8220MRA & # 8221) entre la EMA y la Administración Federal de Drogas de los Estados Unidos (& # 8220FDA & # 8221), la compañía cree que la emisión del permiso EMA para el compuesto ITV-1 debería calificar ENZC & # 8217s tratamiento para el reconocimiento de la FDA. IMBL ha iniciado negociaciones para contratar a Clinic Design para comenzar los ensayos clínicos que pueden ser requeridos por los estándares de la EMA. A medida que la Compañía avanza en sus esfuerzos por comercializar todas las oportunidades actuales y aún por descubrir de sus tratamientos licenciados y patentados, la adición de IMBL y los beneficios de obtener un permiso EMA ha abierto nuevas y emocionantes vías para el crecimiento de la ENZC y la asociado potencial aumento de valor para sus accionistas.

Las auditorías de los estados financieros del año actual y anterior de la empresa están en proceso y la solicitud de OTCQB se está preparando para su presentación tras la emisión de los estados auditados. La Compañía planea completar la auditoría de dos años lo antes posible, pero presentará los estados financieros del Informe Anual del 31 de diciembre de 2021 de conformidad con las Pautas de divulgación básica de OTC Markets Pink. La Compañía anticipa presentar los estados financieros bajo las Pautas Básicas de Divulgación para el 31 de diciembre de 2020 en las próximas semanas antes de la fecha límite de presentación del 31 de marzo de 2021.

La ENZC identificó recientemente once sitios (epítopos) conservados, que se esperaban inmutables, en el Coronavirus contra los cuales está produciendo anticuerpos monoclonales dirigidos contra el SARS-CoV-2. Mediante el uso de análisis informáticos (Inteligencia Artificial [AI]), el equipo científico de datos de genética y biología molecular de la Compañía ha examinado más de 50,512 aislados de coronavirus actualmente conocidos y ha identificado sitios conservados que se espera que sean inmutables. Las 11 secuencias conservadas identificadas en los aislados de virus curados se han identificado sobre la base de que se conservan del 98,71% al 99,29% en la totalidad de los 50,512 aislados de coronavirus analizados.

ENZC ha presentado una solicitud de patente completa que cubre estos descubrimientos. Esta solicitud inicial se ha presentado en los EE. UU. Y se extenderá para reclamar la cobertura de patentes internacionales a través del Tratado de Cooperación Internacional de Patentes (PCT) al que se suscriben 153 países. La cobertura de patente solicitada incluye reivindicaciones de patente sobre el epítopo / antígenos descubiertos, reivindicaciones de vacunas, reivindicaciones de anticuerpos y reivindicaciones de métodos profilácticos / terapéuticos relacionados relacionadas con el epítopo / antígenos.

Before completing the Artificial Intelligence analysis of the 50,512 SARS-CoV-2 isolates to identify conserved epitopes, the Company’s scientists predicted a specific target epitope that is correlative in structure to the site on the HIV virus to which the Company has produced a monoclonal antibody that has been shown to neutralize the HIV virus. The prediction was that this site would be conserved as is the correlative site on the HIV virus. The AI analysis of the 50,512 SARS-CoV-2 isolates identified this predicted site on the virus as 99% conserved across all 50,512 isolates. This primary site on the SARS-CoV-2 virus has also been confirmed as existing (100%) in the U.S. SARS-CoV-2 virus and the virus variants which have surfaced in United Kingdom, Brazil and South Africa, which are now in the U.S. This epitope on the SARS-Cov-2 virus is included in the first being targeted by the Company in its production of epitope specific monoclonal antibodies. The Company’s focus is on producing monoclonal antibodies that target immutable sites to avoid “virus escape”.

In addition to patenting Company’s findings of conserved sites on the SARS-CoV-2 (Coronavirus), the Company is also filing patent applications covering the conserved sites on the HIV virus. Filings will be made in the U.S. Patent Office and then extended for international coverage through the PCT covering 153 countries.

As the Company has previously reported, it is also curating (analyzing) the amino acid sequences of other major viruses and will file patent applications claiming the identified antigens/epitopes and associated therapeutics. Using AI analysis, the Company is now identifying and will claim the conserved epitopes/antigens on the infectious diseases caused by HIV-2, Influenza A and B, H1N1 influenza, Respiratory syncytial virus (RSV), Small-Pox, Ebola Virus, Tetanus, Diphtheria, HTLV-1/2, Rabies, Herpes zoster, Varicella zoster, Anthrax, Mason-Pfizer monkey virus (MPMV), Visna virus (VISNA) and mouse mammary tumor virus (MMTV). Patent applications will be filed claiming the inventive findings. Patent claims will cover the discovered epitope/antigens, with proposed vaccine claims, antibody claims, and related prophylactic/therapeutic method claims relating to these identified epitope/antigens.

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Enzolytics , Inc. (ENZC) is rocketing up the charts on a powerful surge of 10s of millions of dollar volume daily since a brief dip below the .25 mark on Thursday. ENZC is a major league runner and powerhouse stock over the past few months ENZC has seen a legendary run to recent highs of 0.958 per share as it completes the historic merger between BioClonetics and Enzolytics the new biotech is getting noticed as its technology for producing fully human monoclonal antibodies is currently being employed to produce anti-SARS-CoV-2 ( CoronaVirus ) monoclonal antibodies for treating COVID-19. It is becoming increasingly evident that Coronavirus vaccines are not as effective against newly discovered variant of the virus as scientists had hoped. With each day of progression of the Coronavirus pandemic, the dire need for multiple active therapeutics becomes more evident. ENZC is a pioneer in using monoclonal antibodies for treating COVID-19. Recently ENZC has identified eleven conserved, expectedly immutable sites (epitopes) on the Coronavirus against which it is producing targeted anti-SARS-CoV-2 monoclonal antibodies. Using computer analysis (Artificial Intelligence [AI]), the Company’s genetics and molecular biology data science team has now screened more than 50,512 Coronavirus isolates currently known and has identified conserved sites which expectedly are immutable. The 11 conserved sequences identified on the virus isolates curated have been identified on the basis that they are 98.71% to 99.29% conserved over the entirety of the 50,512 Coronavirus isolates analyzed. The Company has filed a comprehensive patent application covering these discoveries. Since a brief dip Investors are looking for a powerhouse move back to recent highs a break over .91 and its an all-out blue-sky breakout We will be updating on ENZC when more details emerge so make sure you are subscribed to Microcapdaily so you know what’s going on with ENZC.


Detección

Detección is typically achieved using one of two methods: (a) colorimetric or enzyme-mediated detection and (b) fluorescence-based detection.

En el colorimetric method, the bound primary or secondary antibody is conjugated to a substrate which yields a precipitating product when converted by an enzyme. This precipitate is visible as colored staining when viewed by light microscopy.

En el fluorescence-based detection method, antibody bound to the antigen of interest in the tissue is directly or indirectly conjugated to a fluorophore (also sometimes called a fluorochrome), a molecule that fluoresces in the presence of light of a specific wavelength.


Vaccine Ingredients

Injecting something into your body can be concerning for some, especially when you're unsure of what's inside the needle. We're here to take the mystery out of a vaccine's ingredients.

A vaccine contains a part of a germ (bacteria or virus) that is called an antigen. The antigen has already been killed or disabled before it's used to make the vaccine, so it can't make you sick. Antigens are substances, often a protein, that stimulate the body to produce an immune response to protect itself against attacks from future actual disease exposure. In addition, vaccines contain other ingredients that make them safer and more effective, including preservatives, adjuvants, additives and residuals of the vaccine production process. Because specific ingredients are necessary to make a vaccine, even though they are eventually removed, trace amounts can still remain. These residuals can include small amounts of antibiotics and egg or yeast protein. The American Academy of Pediatrics also provides a good explanation about what's inside the vaccine needle.

If you're a parent concerned that your child may be exposed to too many antigens, there's no need to worry: Today's vaccines contain far less antigens than in the past, thanks to advances in biomedical science. Additionally, children's bodies are well equipped to handle many antigens at the same time. A healthy baby can accommodate multiple vaccinations because vaccines, and the antigens they contain are designed for babies' immune systems. In fact, babies can handle significantly more antigens than those that are found in vaccines.

A few years ago, much attention was placed on thimerosal, an organic form of mercury (also called ethylmercury) that prevents vaccines from being contaminated. This form of mercury is different from methylmercury, which can damage the nervous system. Although thimerosal has been shown to be safe, now all routine childhood vaccines are produced in thimerosal-free form. This includes the flu vaccine.


How are Antibodies Produced?

How are Antibodies Produced?
Although detailed mechanics of the immune response are beyond the scope of this site, it is useful, in the context of developing a custom antibody, to have an overview of how antibodies are produced by the immune system.

When an organism’s immune system encounters a foreign molecule (typically a protein) for the first time, specialized cells such as macrophages and dendritic cells capture the molecule and begin breaking it down so that it can present these antigens to B cell lymphocytes.

Once Antigen Presentation to the B cell lymphocytes has occurred, a process known as Somatic Hypermutation allows the B cell to begin coding for a new antibody that will contain a unique Antigen Binding Site in the variable region that is capable of binding specifically to an epitope from the antigen.

Each B cell lymphocyte produces one unique antibody against one unique epitope.

Once antibodies with sufficient specificity to the epitope can be encoded, the B cell begins to release antibodies into the bloodstream. These antibodies then bind specifically with the foreign molecule and allow the immune system to eliminate the molecule from the system.

In some cases, these antibodies can disable pathogens such as viruses directly due to the binding action. In other cases, such as with bacterial pathogens, these antibodies bind to surface proteins on the bacterium’s surface, thereby signaling to the rest of the immune system that the pathogen should be destroyed.

After the foreign molecule has been eliminated, B cells remain in the bloodstream ready to produce antibodies if the antigen is encountered again.

From the perspective of developing a custom antibody against a protein antigen, the immune system captures the protein, breaks it down into individual epitopes and presents these epitopes to the B cells so that development of antibodies specific to those epitopes can begin. These antibodies can then be collected directly in the serum or by isolating the individual B cells that produce antibody against the epitope of interest. With a full-length protein antigen, there will typically be multiple B cells generating antibodies against multiple epitopes from different regions of the protein.


2. MATERIALS AND METHODS

2.1. Sequence alignment of 66 epitopes in IEDB database to SARS𠄌oV𠄂 spike protein

We downloaded the spike protein amino acid sequence of SARS𠄌oV𠄂 isolate Wuhan‐Hu𠄁 from GenBank (GenBank ID: <"type":"entrez-protein","attrs":<"text":"QHD43416.1","term_id":"1791269090","term_text":"QHD43416.1">> QHD43416.1). The sequences of the 66 epitopes containing pentapeptides of SARS𠄌oV𠄂 spike protein were from Lucchese G's report and checked in the IEDB database. 4 Then, the sequences of these epitopes were aligned with the amino acid sequence of SARS𠄌oV𠄂 spike protein to obtain 66 peptides at the corresponding sequence position of SARS𠄌oV𠄂 spike protein, which might be candidate epitopes of a vaccine.

2.2. Detection of nonsynonymous mutation sites of SARS𠄌oV𠄂 spike protein

As nonsynonymous mutation sites in the viral amino acid sequence may affect the recognition of vaccine antigens, vaccine candidate antigens are generally more inclined to choose conservative sequences. 7 , 8 Therefore, the inclusion of mutation sites in candidate epitopes of SARS𠄌oV𠄂 should be avoided as much as possible. We searched the 2019 Novel Coronavirus Resource (2019nCoVR, https://bigd.big.ac.cn/ncov) from the China National Center for Bioinformation (CNCB) to obtain high‐quality genomic data of SARS𠄌oV𠄂 clinical isolates. A total of 1218 isolates from 34 countries around the world sampled from June 1, 2020 to June 30, 2020 were selected for analysis. The detailed countries are shown in Table S1. We focused on counting nonsynonymous mutations that cause amino acid changes in spike protein single‐nucleotide polymorphism (SNPs). The amino acid sites with nonsynonymous mutations that appeared twice or more in 1218 isolates were considered to be easily mutated. The obtained 66 peptides of SARS𠄌oV𠄂 spike protein were checked for the presence of the easily mutated amino acid sites, and peptides containing the easily mutated sites should be noted in subsequent screening.

2.3. Screening candidate vaccine epitopes in spike protein

The immune protective antigens in the peptides of SARS𠄌oV𠄂 spike protein were predicted using immunoinformatics tool Vaxijen v2.0, 9 the toxic peptides were predicted using ToxinPred 10 and the allergenic peptides were predicted using AllergenFP v.1.0. 11 The ability of the epitopes to induce interferon‐γ (IFN‐γ), interleukin𠄄 (IL𠄄), and IL� secretion was predicted using IFNepitope, 12 IL4Pred, 13 and IL�Pred, 14 respectively. The peptides with nonantigenic protection, toxicity, or allergenicity were removed, and the remaining peptides were used as antigen epitopes for subsequent screening. The solvent accessibility of each amino acid of spike protein (template 6xr8.1 15 ) was predicted by SWISS‐MODEL 16 to screen the epitopes that were more likely to be exposed on the surface of the spike protein. ABCpred 17 and IEDB Bepipred Linear Epitope Prediction 2.0 18 were used to predict B�ll epitopes. NetMHC 4.0 Sever, 19 Rankpep, 20 ਊnd SYFPEITHI 21 were used to predict T�ll epitopes and HLA molecules. As different HLA types are expressed at dramatically different frequencies in different ethnicities, 22 after obtaining the results of HLA class I and class II molecules recognized by these epitopes, we predicted the coverage rate of each epitope in different populations using Population Coverage in IEDB Analysis Resource. 22 Although some epitopes contained easily mutated sites, some of them might be strong neutralizing epitopes which might induce strong protections and should also be considered in vaccine design. Therefore, according to the above analysis, the selected vaccine candidate epitopes for SARS𠄌oV𠄂 were predicted to be relatively conservative, immunoprotective, nontoxic, and nonallergenic,ਊnd਌ould promote the secretion of cytokines and more likely to be exposed on the surface of the spike protein. They were both B‐ and T�ll epitopes, which could identify a certain number of HLA molecules and had high coverage rates in different populations.

2.4. Acquisition, analysis, and screening of vaccine candidate sequences

The selected vaccine candidate epitopes were connected by different linkers (no linker, GGGGS, GGGSGGG, EAAAK, GPGPG, AAY, and KK, respectively) to obtain vaccine candidate sequences. Bioinformatics tools were used to analyze and screen the vaccine candidate sequences. PredictProtein was used to predict the amino acid composition, secondary structure composition, solvent accessibility, and gene ontology terms of the candidate sequences. 23 The flexibility and antigenic index of the candidate sequences were predicted using DNAStar software. 24 Expasy ProtParam tool was used to predict the half‐life and stability of the candidate proteins. 25 Finally, through a comprehensive analysis, the best candidate vaccine sequences were selected and will be prepared into vaccines and their immune effects verfied through animal experiments.


NIH Scientists Identify Atomic Structure of Novel Coronavirus Protein

The atomic-level structure of the SARS-CoV-2 spike protein in its prefusion conformation. The receptor binding domain, the part of the spike that binds to the host cell, is colored green.

The atomic-level structure of the SARS-CoV-2 spike protein in its prefusion conformation. The receptor binding domain, the part of the spike that binds to the host cell, is colored green.

NIAID scientists working with investigators from the University of Texas at Austin (UT) identified the atomic structure of an important protein on the surface of the novel coronavirus (SARS-CoV-2, formerly called 2019-nCoV). The findings appear in the peer-reviewed journal Ciencias. The authors note that the findings will aid in the design of candidate vaccines and the development of treatments for COVID-19, the disease caused by the new virus, which was first identified in China in December 2019.

Like other coronaviruses, SARS-CoV-2 particles are spherical and have mushroom-shaped proteins called spikes protruding from their surface, giving the particles a crown-like appearance. The spike binds and fuses to human cells, allowing the virus to gain entry. However, coronavirus infection can be prevented or slowed if this process is disrupted.

Scientists in China shared the genome of a SARS-CoV-2 virus isolate to a global database, which NIAID and UT experts used to start their work determining the spike structure. The spike undergoes a massive rearrangement as it fuses the virus and cell membranes. The researchers confirmed that the original spike stabilized in its prefusion conformation is more likely to preserve targets for infection-blocking antibodies induced by a vaccine.

Importantly, the new data supports NIAID’s approach to a gene-based vaccine for COVID-19 and will also be useful in other vaccine approaches including protein-based vaccines and other nucleic acid or vector-based delivery approaches. NIAID scientists designed the stabilized spike antigen based on previous knowledge obtained from studying other coronavirus spike structures. NIAID and the biotechnology company Moderna, based in Cambridge, Massachusetts, are developing a messenger RNA (mRNA) vaccine, which directs the body’s cells to express the spike in its prefusion conformation to elicit an immune response.

The new research also confirms that the structure of the SARS-CoV-2 spike is very similar to that of the coronavirus responsible for the global outbreak of severe acute respiratory syndrome in 2003 that was eventually contained (known as SARS-CoV). However, despite the similarities, the paper shows that some monoclonal antibodies developed to target SARS-CoV do not bind to the new coronavirus, indicating that antibodies that recognize the SARS-CoV from 2003 will not necessarily be effective in preventing or treating COVID-19, the disease caused by the new virus.

Recent reports show that the novel virus and SARS-CoV also bind to the same receptor on the host cell. However, NIAID and UT scientists determined that SARS-CoV-2 binds more easily to this receptor as compared to SARS-CoV, which could potentially explain why SARS-CoV-2 appears to spread more efficiently from human-to-human. However, more data is needed to investigate this possibility, the authors note.

This research was supported by the NIAID Intramural Research Program and a NIAID grant to the University of Texas at Austin (R01-AI127521).


Ver el vídeo: Nuevos epítopos lineales de células B para ZIKV y DENV (Septiembre 2022).